Denne artikkelen er produsert og finansiert av Universitetet i Oslo - les mer.

Atomkraftmikroskopi-bilde av Bacillus thuringiensis 407.

Slik festar diarébakterien seg til tarmveggen – kanskje

Ein bakterie som kan matforgifta menneske, har evna til å festa seg til komponentar av bindevev. Men kanskje plagar han oss utan å bruka den evna.

Bacillus thuringiensis er kanskje ikkje den verste bakterien å råka ut for. Han er ein nær slektning av den langt skumlare miltbrann-bakterien, men han fører som regel ikkje til verre plager enn eit døgn med oppkast og diaré.

– Det er sjølvsagt plagsamt nok medan det står på, men det er sjeldan det fører til at ein oppsøkjer legevakt eller vert innlagt på sjukehus, seier overingeniør Veronika Smith ved Farmasøytisk institutt på Universitetet i Oslo.

– Så sidan dei som regel går over av seg sjølv, reknar vi med at matforgiftingar frå B. thuringiensis er betydeleg underrapporterte.

Fanst på utsida av cella

Det er då heller ikkje jakta på ein kur mot desse matforgiftingane som gjer at bakterien er blant dei som professor Ole Andreas Økstad si forskargruppe er interesserte i.

– Sidan 2008 har vi forska på korleis bakteriegruppa som B. thuringiensis høyrer til, brukar eit signalmolekyl som heiter syklisk diguanylat, eller c-di-GMP blant vener, seier Økstad.

Eit signalmolekyl er eit molekyl som deltek i overføringa av informasjon frå omgivnadene til celler eller mellom celler.

Saman med Sarah Finke og Dirk Linke har dei to vore med å skrive ein vitskapeleg artikkel.

Finke fann at når konsentrasjonen av c-di-GMP auka i bakteriecella, førte det til ein auke i eit anna protein, CbpA. Det såg ut som dette proteinet fanst på utsida av cella. Det tyda på at det kunne spela ei rolle i korleis biofilmar oppstår.

Frå venstre: stipendiat Sarah Finke, overingeniør Ewa Jaroszewicz, stipendiat Veronika Smith og professor og gruppeleiar Ole Andreas Økstad.

Genmanipulerte bakteriar

Biofilm er bakteriesamfunn der dei ulike bakteriane deler på arbeidsoppgåvene. Biofilmar kan finnast både på organisk vev og på dødt materiale som plast, stål og steinar.

– Uansett kva materialet er, startar biofilmen alltid med ein enkelt eller nokre få bakteriar som festar seg til det. Prosessen med å festa seg kallar vi adhesjon, og det er i adhesjonen at vi meiner CbpA spelar ei viktig rolle, forklarar Økstad.

– Ved hjelp av genetisk manipulering klarte Sarah å hindra c-di-GMP i å stimulera auken i CbpA, og dessutan å laga ein versjon av bakterien som ikkje produserte noko CbpA protein.

– Deretter samanlikna ho korleis dei genmanipulerte bakteriane festa seg til ulike materiale med korleis normale bakteriar gjorde det, fortel Økstad.

På gjennomreise hjå oss

Ho fann ingen forskjell når materialet var plast eller stål. Men då materialet var kollagen, eit protein som finst i mengder i organisk bindevev, var det berre dei normale bakteriane som festa seg.

Dei genmanipulerte prella av som vatn på gåsa.

– Men sjølv om dette bringa oss eitt steg vidare, må vi gjera fleire undersøkingar for å fastslå om dette betyr noko for korleis bakterien angrip oss menneske. B. thuringiensis oppstod truleg fyrst hjå insekt, som òg har tarmveggar som inneheld kollagen, fortel Økstad.

– Vi veit at bakterien kan skilja ut giftstoff som verkar på menneskeceller, men vi veit ikkje om han dannar biofilmar eller berre er på gjennomreise hjå oss under ein mage- og tarminfeksjon.

Lukkelege forskarar

Det er ikkje alt forskarane ikkje veit. Dei veit at ein auke i c-di-GMP fører til ein auke i CbpA, men dei veit ikkje kva som utløyser auken i c-di-GMP sjølv.

– Er det mekanisk, ved at bakterien sansar at her er det ei interessant overflate? Merkar han at det er gunstige næringsforhold rundt han? Eller er det heilt andre faktorar som er utløysande? spekulerer Økstad.

– Her står det mykje att å finna ut av. Det er slikt som gjer oss forskarar lukkelege.

Referanse:

Sarah Finke mfl.: Bacillus thuringiensis CbpA is a collagen binding cell surface protein under c-di-GMP control. The Cell Surface, 2019. Doi.org/10.1016/j.tcsw.2019.100032

Powered by Labrador CMS