Kan fjernstyre proteiner
Proteiner beveger seg og forandrer form hele tiden. Nå kan forskere kontrollere denne prosessen og bestemme hvordan de skal se ut.
Denne artikkelen er over ti år gammel og kan inneholde utdatert informasjon.
Proteiner er byggesteiner i alle levende organismer. De beveger seg og forandrer form hele tiden, enten av seg selv eller fordi det skjer noe i omgivelsene.

Nå har forskere oppdaget en mekanisme som styrer bevegelsene og formen til proteinene. Forskerne har også klart å kontrollere prosessen ved å gjøre små endringer i proteinet.
- Vi antar at det vi har påvist i disse proteinene også kan skje i andre proteiner, uansett hvilken organisme de er en del av. Derfor tror vi at funnene vil bidra i den videre forskningen på hvordan man kan manipulere proteiner, noe som kan brukes i mange deler av biovitenskapen, sier forsker Sarah Teichmann i en pressemelding.
Forandrer seg hele tiden
Det ser ut som kokte spaghettitråder som danser sakte rundt.
Skjermbildet viser to proteiner, forstørret rundt en milliard ganger, som Nathalie Reuter og Sandhya Premnath Tiwari har modellert.
De to forskerne fra Molekylærbiologisk institutt ved UiB har utviklet modeller for å beregne hvordan proteiner forandrer form. Modellene ble testet i praksis i laboratoriet av forskerkolleger ved European Bioinformatics Institute i England.
Som en hårspenne
Forskerne sammenligner proteinet som endrer form med en hårspenne, fordi det har to tenner i den ene enden som møtes når de blir klemt sammen.
- Når vi gjør en endring i den ene enden av proteinet, åpner det seg på en annen måte. Det vil si at vi fjernstyrer mekanismen som om vi påvirket fjæren i hårspennen, sier Reuter.
Formen på proteinet avgjør hvordan det oppfører seg, for eksempel om det kan reagere på ulike stoffer eller temperaturer. Kunnskapen kan komme til nytte i bioteknologi, for eksempel til å utvikle mer effektive og miljøvennlige vaskemidler. Reuter har også tro på at forskningen i fremtiden kan bidra til å utvikle nye medisiner.
Referanse
Tina Perica m. fl.: Evolution of oligomeric state through allosteric pathways that mimic ligand binding. Science, desember 2014. Sammendrag